HIDRÓLISE DE SORO DE LEITE OVINO DIFILTRADO PELA ENZIMA COROLASE H-PH E AVALIAÇÃO DA GERAÇÃO DE PEPTÍDEOS BIOATIVOS
Resumo
O objetivo deste trabalho foi obter um diafiltrado de soro de leite ovino e avaliar o efeito da temperatura e do pH na atividade enzimática da protease corolase H-pH. Também investigou-se o grau de hidrólise da protease (corolase H-pH) em diferentes tempos (1, 2, 3, 4, 5 e 6 h) e também a massa molecular média e comprimento médio da cadeia peptídica das amostras. O pH e a temperatura influenciaram significativamente a atividade enzimática, sendo indicado o pH 8 e a temperatura de 60°C. O hidrolisado em 1 h de reação apresentou o maior número de péptidos em intervalo de 300 a 500 m/z (23,28%). Também foi encontrado maiores percentuais de peptídeos na faixa de 4.000 m/z (13,77%) e 5.000 m/z (4,59%) em com o tempo de 5 h de hidrólise que apresentou valores de 11.99 e 1.75%, respectivamente. Além disso, os péptidos ≥12.000 m/z foram reduzidos em 49,04% em tempo de hidrólise de 5 h. Nas faixas mencionadas, o número de peptídeos foi superior em 1 h de hidrólise e poderiam estar relacionados ao destaque frente as propriedades bioativas como atividade antioxidante e antimicrobiana. As diferenças na distribuição do número de peptídeos em toda faixa investigada (300 – 20.000 m/z) em MALDI-TOF, foi alterada com o tempo de hidrólise, o que pode ter contribuído para degradação das sequências péptidas ativas das moléculas. O concentrado proteico de soro de leite ovino diafiltrado (solução 10% (p/v) em 60°C, pH 8,0) hidrolisado com enzima corolase H-pH (1% baseado no conteúdo proteico) em 1 h de reação, é recomendado como ideal para a obtenção de peptídeos.
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