Termoestabilidade da peroxidase extraí­da da folha de repolho

Autores

  • Marlei Scariot Roling UEM
  • Vagner Marques Moura UEM
  • Edmar Clemente UEM

DOI:

https://doi.org/10.4025/actascitechnol.v22i0.3002

Palavras-chave:

peroxidase, Brassica oleracea L. var. capitata, inativação

Resumo

Extratos da enzima peroxidase solúvel e ionicamente ligada foram obtidos da folha do repolho (Brassica oleracea L., var. capitata). Para essa extração usou-se solução-tampão fosfato 100 mM, pH 6,0. Perante o tratamento térmico nas temperaturas de 65, 70, 75ºC, observou-se um comportamento não linear. O extrato solúvel de peroxidase apresentou-se particularmente mais estável no tratamento térmico que a peroxidase ionicamente ligada. O estudo da regeneração foi realizado a 70ºC. A peroxidase ionicamente ligada permaneceu estável, demostrando não haver renaturação, enquanto que o extrato solúvel perdeu atividade.

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Biografia do Autor

Edmar Clemente, UEM

Edmar Clemente possui graduação em Quí­mica pela Universidade Federal de Juiz de Fora - MG (1978), Especialização em Quí­mica Analí­tica pela Universidade Federal de Minas Gerais - MG (1982), mestrado em Ciências dos Alimentos pela Universidade Federal de Lavras - MG (1985), PhD em Ciências dos Alimentos pela University of Leeds - UK (1993), pós-doutorado pela Universidade Estadual de Campinas - SP (1999). Atualmente Professor Associado C da Universidade Estadual de Maringá - PR. Tem experiência na área de Ciências dos Alimentos, com ênfase em Fisiologia Pós-Colheita de frutos e hortaliças: Conservação, Qualidade, Armazenamento, Enzimas oxidativas (peroxidase, polifenoloxidase), laranja, uva, melão, morango, amora, uvaia, abacaxi, manga, repolho, brócolis, palmito Currí­culo Lattes

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Publicado

2008-05-13

Como Citar

Roling, M. S., Moura, V. M., & Clemente, E. (2008). Termoestabilidade da peroxidase extraí­da da folha de repolho. Acta Scientiarum. Technology, 22, 1157–1160. https://doi.org/10.4025/actascitechnol.v22i0.3002

Edição

Seção

Quí­mica