<b>Structural features and inactivation of coagulation proteases of a sulfated polysaccharidic fraction from <i>Caulerpa cupressoides</i> var. <i>lycopodium</i> (Caulerpaceae, Chlorophyta)</b> - doi: 10.4025/actascitechnol.v35i4.16709

Autores

  • José Ariévilo Gurgel Rodrigues Pesquisador-Colaborador do Laboratório de Carboidratos e Lectinas - CARBOLEC, Departamento de Bioquí­mica e Biologia Molecular, Universidade Federal do Ceará.
  • Érico Moura Neto Universidade Federal do Ceará
  • Lisandra Antônia Castro Teixeira Universidade Federal do Rio de Janeiro
  • Regina Célia Monteiro de Paula Universidade Federal do Ceará
  • Paulo Antônio de Souza Mourão Universidade Federal do Rio de Janeiro
  • Norma Maria Barros Benevides Universidade Federal do Ceará

DOI:

https://doi.org/10.4025/actascitechnol.v35i4.16709

Palavras-chave:

Caulerpaceae, polysulfated, chemical analysis, coagulation, modulator action

Resumo

Studies on biopolymers from macroalgae suggested sulfated polysaccharides (SPs) as research agents to investigate events related to haemostasis. Caulerpa cupressoides var. lycopodium is a marine green alga containing three SPs fractions (SP1, SP2 and SP3). SP2 had anticoagulant (in vitro) and anti- and prothrombotic (in vivo) actions; however, its effect on the coagulation system is not fully understood. This study aimed to determine the infrared (IR) spectroscopy, chemical composition (CC), elemental microanalysis (EM), molecular weight (MW) and the effect on coagulation proteases of SP2. The presence of sulfate ester, galactose-6-sulfate, uronic acid and glycoside linkages for IR spectrum; contents of sulfate (28%), total sugars (40%) and uronic acids (7.18%) for CC; and content of carbon (21.98%), sulfate (4.27%), nitrogen (1.3%) and hydrogen (4.86%) for EM were obtained. The average molecular weights of four different SPs (SP-1, SP-2, SP-3 and SP-4) subfractions from the SP2 ranged from ~ 8 to >100 kDa. SP2 was tested on coagulation proteases (thrombin and factor Xa) in the presence of antithrombin (AT) and heparin cofactor II (HCII) using human plasma, being both thrombin and factor Xa target proteases inhibited, but requiring a concentration of about 2.5-fold higher of HCII than the thrombin inactivation by AT.

 

 

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Biografia do Autor

José Ariévilo Gurgel Rodrigues, Pesquisador-Colaborador do Laboratório de Carboidratos e Lectinas - CARBOLEC, Departamento de Bioquí­mica e Biologia Molecular, Universidade Federal do Ceará.

Doutor em Biotecnologia pela Rede Nordeste de Biotecnologia - RENORBIO. Tem experiência na área de Recursos Pesqueiros e Engenharia de Pesca, e Biotecnologia em Recursos Naturais, com ênfase em Taxonomia de Algas Marinhas e Biotecnologia Marinha, atuando, principalmente, nos seguintes temas: Ficologia e Quí­mica de macromoléculas (polissacarí­deos sulfatados) mediante suas propriedades quí­micas e implicações terapêuticas com vistas as suas ações anticoagulante, antitrombótica, antinociceptiva e antiinflamatória, bem como o uso dessas macromoléculas envolvidas no metabolismo de organismos marinhos como ferramentas auxiliares na taxonomia de grupos, filogenia e biogeografia. Currí­culo Lattes

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Publicado

2013-05-23

Como Citar

Rodrigues, J. A. G., Neto, Érico M., Teixeira, L. A. C., Paula, R. C. M. de, Mourão, P. A. de S., & Benevides, N. M. B. (2013). <b>Structural features and inactivation of coagulation proteases of a sulfated polysaccharidic fraction from <i>Caulerpa cupressoides</i> var. <i>lycopodium</i> (Caulerpaceae, Chlorophyta)</b> - doi: 10.4025/actascitechnol.v35i4.16709. Acta Scientiarum. Technology, 35(4), 611–619. https://doi.org/10.4025/actascitechnol.v35i4.16709

Edição

v. 35 n. 4 (2013)

Seção

Biotecnologia

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